iboende forstyrrede proteiner (IDP ‘ er) opfylder kritiske biologiske roller uden at have potentialet til at folde sig selv. Mens de mangler iboende struktur, når størstedelen af IDP ‘ er en foldet tilstand via interaktion med en proteinpartner, der præsenterer en dyb sammenfiltring af foldnings-og bindingsprocesserne. Proteinforstyrrelse er blevet anerkendt som en vigtig determinant i flere egenskaber af proteiner, såsom sekvens, vedtaget struktur ved binding og funktion. Den måde, hvorpå bindingsprocessen afspejles i disse funktioner, mangler imidlertid generelt en detaljeret beskrivelse. Her definerede vi tre kategorier af proteinkomplekser afhængigt af interaktorernes ubundne strukturelle tilstand og analyserede dem detaljeret. Vi fandt det påfaldende, interaktorernes egenskaber med hensyn til sekvens og vedtaget struktur defineres ikke kun af selve proteinets indre strukturelle tilstand, men også i et sammenligneligt omfang af bindingspartnerens strukturelle tilstand. De tre forskellige typer interaktioner reguleres også gennem divergerende molekylære taktikker for post-translationelle modifikationer. Dette udvider ikke kun rækkevidden af biologisk relevante sekvens-og strukturrum defineret af ordnede proteiner, men præsenterer også forskellige molekylære mekanismer, der er kompatible med specifikke biologiske processer, separat for hver interaktionstype. De forskellige attributter for forskellige bindingsmetoder identificeret i denne undersøgelse kan hjælpe med at forstå, hvordan forskellige typer interaktioner fungerer som byggesten til samling af tæt regulerede og stærkt sammenflettede reguleringsnetværk.