Les protéines intrinsèquement désordonnées (PDI) remplissent des rôles biologiques critiques sans avoir le potentiel de se plier par elles-mêmes. Bien que dépourvues de structure inhérente, la majorité des PDI atteignent un état de repliement via une interaction avec un partenaire protéique, ce qui présente un enchevêtrement profond des processus de repliement et de liaison. Le trouble protéique a été reconnu comme un déterminant majeur dans plusieurs propriétés des protéines, telles que la séquence, la structure adoptée lors de la liaison et la fonction. Cependant, la façon dont le processus de liaison se reflète dans ces caractéristiques en général manque d’une description détaillée. Ici, nous avons défini trois catégories de complexes protéiques en fonction de l’état structural non lié des interacteurs et les avons analysés en détail. Nous avons constaté que de manière frappante, les propriétés des interacteurs en termes de séquence et de structure adoptée sont définies non seulement par l’état structurel intrinsèque de la protéine elle-même, mais également dans une mesure comparable par l’état structurel du partenaire de liaison. Les trois différents types d’interactions sont également régulés par des tactiques moléculaires divergentes de modifications post-traductionnelles. Cela élargit non seulement la gamme d’espaces de séquences et de structures biologiquement pertinents définis par des protéines ordonnées, mais présente également des mécanismes moléculaires distincts compatibles avec des processus biologiques spécifiques, séparément pour chaque type d’interaction. Les attributs distincts des différents modes de liaison identifiés dans cette étude peuvent aider à comprendre comment différents types d’interactions servent de blocs de construction pour l’assemblage de réseaux de réglementation étroitement réglementés et fortement imbriqués.