Intrinsically disordered proteins (IDPs) oppfyller kritiske biologiske roller uten å ha potensial til å kaste seg selv. Mens de mangler iboende struktur, når flertallet Av Idp-er en foldet tilstand via interaksjon med en proteinpartner, og presenterer en dyp sammenfiltring av foldings-og bindingsprosessene. Protein lidelse har blitt anerkjent som en viktig determinant i flere egenskaper av proteiner, slik som sekvens, vedtatt struktur ved binding og funksjon. Men måten bindingsprosessen gjenspeiles i disse funksjonene generelt mangler en detaljert beskrivelse. Her definerte vi tre kategorier av proteinkomplekser avhengig av interaktorens ubundne strukturelle tilstand og analyserte dem i detalj. Vi fant at påfallende er egenskapene til interaktorer i form av sekvens og vedtatt struktur definert ikke bare av selve proteinets indre strukturelle tilstand, men også i tilsvarende grad av bindingspartnerens strukturelle tilstand. De tre forskjellige typer interaksjoner er også regulert gjennom divergerende molekylær taktikk av post-translasjonelle modifikasjoner. Dette utvider ikke bare rekkevidden av biologisk relevante sekvens-og strukturrom definert av bestilte proteiner, men presenterer også forskjellige molekylære mekanismer som er kompatible med spesifikke biologiske prosesser, separat for hver interaksjonstype. De forskjellige egenskapene til forskjellige bindingsmoduser som er identifisert i denne studien, kan bidra til å forstå hvordan ulike typer interaksjoner tjener som byggesteiner for montering av tett regulerte og svært sammenflettede regulatoriske nettverk.