intrinsiek wanordelijke eiwitten (IDP ‘ s) kritieke biologische rollen vervullen zonder het potentieel te hebben om zichzelf te vouwen. Terwijl het ontbreken van inherente structuur, bereikt de meerderheid van IDPs een gevouwen staat via interactie met een eiwitpartner, die een diepe verstrengeling van het vouwen en het binden processen voorstellen. De eiwitwanorde is erkend als belangrijke determinant in verscheidene eigenschappen van proteã nen, zoals opeenvolging, goedgekeurde structuur op band en functie. De manier waarop het bindende proces in deze kenmerken tot uiting komt, ontbreekt in het algemeen echter aan een gedetailleerde beschrijving. Hier, definieerden wij drie categorieën van eiwitcomplexen afhankelijk van de ongebonden structurele staat van de interactors en analyseerden hen in detail. We ontdekten dat de eigenschappen van interactors in termen van sequentie en aangenomen structuur niet alleen worden bepaald door de intrinsieke structurele toestand van het eiwit zelf, maar ook in vergelijkbare mate door de structurele toestand van de bindingspartner. De drie verschillende types van interactie worden ook geregeld door divergente moleculaire tactiek van post-Vertalende wijzigingen. Dit verbreedt niet alleen de waaier van biologisch relevante opeenvolging en structuurruimten die door geordende proteã nen worden bepaald maar presenteert ook verschillende moleculaire mechanismen compatibel met specifieke biologische processen, afzonderlijk voor elk interactietype. De verschillende eigenschappen van verschillende bindingsmodi die in deze studie worden geïdentificeerd, kunnen helpen om te begrijpen hoe verschillende soorten interacties dienen als bouwstenen voor de assemblage van strak gereguleerde en sterk met elkaar verweven regelgevende netwerken.