białka nieodłącznie nieuporządkowane (IDP) spełniają krytyczne role biologiczne bez możliwości samodzielnego składania. Chociaż nie ma wrodzonej struktury, większość IDP osiąga stan złożony poprzez interakcję z partnerem białkowym, prezentując Głębokie splątanie procesów fałdowania i wiązania. Zaburzenie białkowe zostało uznane za główny wyznacznik w kilku właściwościach białek, takich jak Sekwencja, przyjęta struktura po wiązaniu i funkcja. Jednak sposób, w jaki proces wiązania znajduje odzwierciedlenie w tych cechach, generalnie nie ma szczegółowego opisu. Tutaj zdefiniowaliśmy trzy kategorie kompleksów białkowych w zależności od niezwiązanego stanu strukturalnego interakcji i szczegółowo je przeanalizowaliśmy. Odkryliśmy, że co zaskakujące, właściwości interaktorów w zakresie sekwencji i przyjętej struktury są definiowane nie tylko przez wewnętrzny stan strukturalny samego białka, ale także w porównywalnym stopniu przez stan strukturalny partnera wiążącego. Trzy różne rodzaje interakcji są również regulowane przez rozbieżne taktyki molekularne modyfikacji potranslacyjnych. To nie tylko poszerza zakres biologicznie istotnych przestrzeni sekwencji i struktur określonych przez uporządkowane białka, ale także prezentuje odrębne mechanizmy molekularne kompatybilne ze specyficznymi procesami biologicznymi, oddzielnie dla każdego rodzaju interakcji. Różne atrybuty różnych trybów wiązania zidentyfikowane w tym badaniu mogą pomóc zrozumieć, w jaki sposób różne rodzaje interakcji służą jako elementy składowe dla montażu ściśle regulowanych i silnie ze sobą powiązanych sieci regulacyjnych.