vnitřně neuspořádané proteiny (IDPs) plní kritické biologické role, aniž by měly potenciál skládat se samy. Zatímco chybí inherentní struktura, většina vnitřně vysídlených osob dosáhne složeného stavu interakcí s proteinovým partnerem, což představuje hluboké zapletení skládacích a vazebných procesů. Proteinová porucha byla rozpoznána jako hlavní determinant v několika vlastnostech proteinů, jako je sekvence, přijatá struktura při vazbě a funkci. Způsob, jakým se proces vazby odráží v těchto vlastnostech, však obecně postrádá podrobný popis. Zde jsme definovali tři kategorie proteinových komplexů v závislosti na nevázaném strukturálním stavu interaktorů a podrobně je analyzovali. Zjistili jsme, že vlastnosti interaktorů z hlediska sekvence a přijaté struktury jsou definovány nejen vnitřním strukturálním stavem samotného proteinu, ale také ve srovnatelné míře strukturálním stavem vazebného partnera. Tři různé typy interakcí jsou také regulovány odlišnou molekulární taktikou posttranslačních modifikací. To nejen rozšiřuje rozsah biologicky relevantních sekvenčních a strukturních prostorů definovaných uspořádanými proteiny, ale také představuje odlišné molekulární mechanismy kompatibilní se specifickými biologickými procesy, zvlášť pro každý typ interakce. Odlišné atributy různých vazebných režimů identifikovaných v této studii mohou pomoci pochopit, jak různé typy interakcí slouží jako stavební kameny pro sestavení přísně regulovaných a vysoce propletených regulačních sítí.